По отношение на сгъването им в триизмерното пространство се разграничават две големи групи протеини: кълбовидни и фибриларни. Повечето протеини принадлежат към първата фракция, която съответства на типичен модел на третична структура, описващ аминокиселинната верига като сферична плетеница с хидрофобен център и хидрофилна повърхност. Влакнестите протеини са специфична група, характеризираща се с влакнеста форма на молекули.
В първоначалната си форма синтезираният протеин е линейна верига от аминокиселини, свързани помежду си чрез пептидни връзки. Въпреки това, по пътя към крайната функционална форма, молекулата претърпява няколко етапа на пространствено сгъване поради различни химични взаимодействия. Всеки етап на формиране се определя от съответните структури: първичен, вторичен, третичен и четвъртичен (ако има такъв).
Кълбовидните протеини се характеризират с триизмерна пространствена конформация, която се запазва от комплекс от слаби химически връзки (водород, йонни, хидрофобни и др.). Формата на молекулата на такъв протеин наподобява сферична плетеница.
Полипептидните вериги на фибриларните протеини образуват дълги влакна, които се състоят от повтарящи се елементи на вторичната структура. Устройството на третичната конформация на нишковидните протеини в сравнение с глобулата е много по-примитивно, но осигурява добра стабилност.
В допълнение към пространствената форма фибриларните протеини се различават от:
Влакнестите протеини обикновено са по-големи от сферични и са дълги пръчки, образувани от спирали. За разлика от глобуларните протеини, пространствената конформация на фибриларните е осигурена от силни водородни връзки. Поради тази причина, влакнестите протеини са по-стабилни и не толкова лесно денатурирани като сферични.
За разлика от глобуларните протеини, фибрилар:
Кълбовидните протеини са изградени от прави участъци от вторични структури, които, когато се комбинират помежду си, драматично променят посоката, образувайки триизмерна плетеница. Влакнестите протеини се състоят от един елемент, повтарян многократно.
Разнообразието от фибриларни протеини е значително по-малко от глобуларното. Тази група е специализирана фракция от протеини, които изпълняват предимно структурни функции. В този случай фибриларните протеини работят на макро ниво, образувайки големи супрамолекулни комплекси.
Влакнестите протеини са идентифицирани само при животни. Тези протеини изпълняват функцията на поддържащи компоненти на някои тъкани. Подобна биологична роля налага повишени изисквания към силата и подредеността на изграждането на молекули. Поради тази причина фибрилярната структура на протеина е по-стабилна от глобулата.
Влакнестите протеини участват в образуването на твърди структури, като:
Тези протеини са част от различни повърхностни образувания (епидермис, коса, вълна и др.), Изпълняващи защитни функции.
В естествената физиологична среда фибриларните протеини не присъстват в разтвора. Въпреки това, ако изкуствено се смесват влакнестите протеинови молекули с вода, се образува много вискозна маса.
Кълбовидните протеини включват всички протеини, разтворени в междуклетъчната и вътреклетъчната среда, както и в кръвната плазма. Те включват ензими, протеинови хормони, транскрипционни фактори, имуноглобулини и т.н. Класически пример за глобуларен протеин може да се нарече хемоглобин.
Сферичните протеини изпълняват много функции, докато влакнестите протеини - само структурни. Типични примери за фибриларни протеини са колаген, еластин и кератини. Групата от влакнести протеини включва също фиброин, от който се състои копринената нишка, и фибрин, който се образува по време на полимеризацията на фибриногена в процеса на кръвосъсирването.
Колагенът е най-често срещаният фибриларен протеин на многоклетъчни животни. Тя е част от съединителната тъкан, осигуряваща нейните здрави и еластични свойства. Този протеин присъства в:
Колагенът се състои от три аминокиселинни вериги, усукани в спирала и свързани помежду си чрез ковалентни връзки. Структурните единици на този протеин се наричат тропоколлагени. Последните са свързани помежду си с краища, които са изместени една от друга на разстояние от 67 нанометра.
В зависимост от локализацията в организма има 28 вида колаген. Всички разновидности трябва да имат поне една тройна спирална област. Колагенът е в основата на всички видове съединителна тъкан. Структурните компоненти на този протеин образуват много силни фибрили, които могат да издържат на значителни натоварвания.
Колагенът изпълнява поддържащи и защитни функции, както и осигурява еластичност на тъканите. Въпреки това, молекулите на този протеин нямат способността да се разтягат. Каучуковите свойства са характерни за друг протеин, също присъстващ в съединителната тъкан, еластин.
Има два основни вида кератини: алфа и бета. Първата група включва влакнести протеини, които са част от покривните образувания на гръбначни животни. Алфа кератините съставляват по-голямата част от сухата маса:
С други думи, кератини от алфа група са структурната основа за образуването на кожни производни. Бета вариант на този тип влакнест протеин се намира в състава на тъканта и коприната. Тези кератини са по-меки.
Твърдите алфа-групи протеини изпълняват защитни функции и също така осигуряват силата на определени анатомични части (рога, копита, клюн). Благодарение на кератина настъпва образуването на мазоли по увредената кожа.
Еластин е основният протеинов компонент на тъканите, който трябва да има високи пластични свойства. Този протеин е част от:
Подобно на други фибриларни протеини, еластинът е изграден от елементарни повтарящи се единици. В този случай те действат като малки молекули, тежащи 65 килодалтона, които са омрежени, за да образуват неразтворим комплекс. Всяка структурна единица се нарича протоеластин.