Вторичната структура на протеина и неговата пространствена организация. Образуването на вторичната структура на протеина.

В организма ролята на протеините е изключително голяма. В същото време подобно име може да се носи само след като тя придобие предварително установена структура. До този момент, това е полипептид, просто аминокиселинна верига, която не може да изпълнява присъщите си функции. Като цяло пространствената структура на протеините (първична, вторична, третична и областна) е тяхната триизмерна структура. И най-важните за тялото вторични, третични и домейн структури.

Предпоставки за изучаване на протеиновата структура

Сред методите за изследване на структурата на химикалите, рентгеновата кристалография играе особена роля. Чрез нея може да се получи информация за последователността на атомите в молекулярните съединения и тяхната пространствена организация. Казано просто, рентгеново изображение може да се направи за отделна молекула, която стана възможна през 30-те години на 20-ти век.

Именно тогава изследователите открили, че много протеини имат не само линейна структура, но могат да бъдат подредени и в спирали, заплетени и домейни. В резултат на провеждане на маса от научни експерименти се оказа, че вторичната структура на протеина е крайната форма за структурни протеини и междинни за ензими и имуноглобулини. Това означава, че веществата, които в крайна сметка имат третична или кватернерна структура, на етапа на тяхното "узряване", трябва да преминат и етапа на образуване на спирала, характерен за вторичната структура.

Образуване на вторична протеинова структура

Веднага след завършване на синтеза на полипептида върху рибозомите в груба мрежа от клетъчна ендоплазма, вторична протеинова структура. Самият полипептид е дълга молекула, която заема много пространство и е неудобна за транспортиране и изпълнение на присъщи функции. Следователно, за да се намали нейният размер и да му се придадат специални свойства, се развива вторична структура. Това се случва чрез образуването на алфа-спирали и бета-слоеве. По този начин се получава протеин от вторична структура, който в бъдеще ще се превърне в третичен или четвъртичен, или ще се използва в тази форма.

Вторична организация

Както показват многобройни изследвания, вторичната структура на протеин е или алфа спирала, или бета слой, или редуване на секции с тези елементи. Освен това, вторичната структура е начин за усукване и образуване на спирала на протеиновата молекула. Това е хаотичен процес, който възниква поради водородни връзки, които възникват между полярните региони на аминокиселинните остатъци в полипептида.

Алфа спирална вторична структура

Тъй като в биосинтезата на полипептидите участват само L-аминокиселини, образуването на вторичната структура на протеина започва с обрат по посока на часовниковата стрелка (десен завой). За всеки спирален завой има строго 3.6 аминокиселинни остатъка, а разстоянието по спиралната ос е 0.54 nm. Това са общи свойства за вторичната структура на протеин, които не зависят от вида на аминокиселините, участващи в синтеза.

Установено е, че не цялата полипептидна верига е напълно спирална. Неговата структура съдържа линейни профили. По-специално, протеиновата молекула на пепсин се спирализира само с 30%, лизозим с 42% и хемоглобин с 75%. Това означава, че вторичната структура на протеина не е строго спирална, а комбинация от нейните участъци с линейни или слоести.

Вторична структура на бета слой

Вторият тип структурна организация на веществото е бета-слоят, който се състои от две или повече нишки от полипептид, свързан с водородна връзка. Последното се случва между свободните CO NH2 групи. По този начин, структурни (мускулни) протеини са основно свързани.

Структурата на протеините от този тип е както следва: една верига на полипептида с означението на крайните участъци А-В е успоредна на другата. Единственото предупреждение е, че втората молекула е разположена антипаралелно и е означена като BA. Така се образува бета-слой, който може да се състои от произволен брой полипептидни вериги, свързани с множество водородни връзки.

Водородна връзка

Вторичната структура на протеин е връзка, основана на многобройни полярни взаимодействия на атоми с различни фактори на електронегативност. 4 елемента имат най-голяма способност да образуват такава връзка: флуор, кислород, азот и водород. В протеините има всичко освен флуорид. Следователно, може да се образува и образува водородна връзка, даваща възможност за свързване на полипептидни вериги в бета слоеве и в алфа спирала.

Най-лесният начин да се обясни появата на водородна връзка е примера на водата, която е дипол. Кислородът носи силен отрицателен заряд и поради високата поляризация на О-Н връзката, водородът се счита за положителен. В това състояние молекулите присъстват в някаква среда. И много от тях докосват и се сблъскват. Тогава кислородът от първата водна молекула привлича водород от другата. И така по веригата.

Подобни процеси се случват в протеините: електроотрицателната пептидна връзка кислород привлича водород от всяка част на друг аминокиселинен остатък, образувайки водородна връзка. Това е слабо полярно спрежение, за разчупване е необходимо да се изразходват около 6,3 kJ енергия.

За сравнение най-слабите ковалентна връзка протеинът се нуждае от 84 kJ енергия, за да го разчупи. Най-силната ковалентна връзка ще изисква 8400 kJ. Въпреки това, количеството на водородните връзки в протеинова молекула е толкова огромно, че тяхната обща енергия позволява молекулата да съществува в агресивни условия и да поддържа нейната пространствена структура. Поради това има протеини. Структурата на протеините от този тип осигурява сила, която е необходима за функционирането на мускулите, костите и сухожилията. Толкова огромна е важността на вторичната структура на протеините за тялото.