Протеин: мономер, структура и функция

Протеините са органични съединения с високо молекулно тегло. Състои се от аминокиселинни остатъци. Те включват и други вещества: сяра, кислород, азот, водород и въглерод. Някои протеини могат да образуват комплекси с молекули, ако съдържат цинк, мед, желязо и фосфор. Протеините имат високо молекулно тегло, така че те се наричат ​​макромолекули. Например, в яйчен албумин - 36 хиляди, а в хемоглобин (кръвен протеин) - 152 хиляди, а миозин има молекулно тегло 500 хиляди. Сравнете: молекулното тегло на бензена е 78, а оцетната киселина има стойност 60.

структура

Доста често, особено сред учениците, може да се намери твърдението, че протеиновите мономери са нуклеотиди. Това е погрешно схващане. Протеини или протеини, най-разпространените и многобройни органични съединения, са полимери, които са разнообразни и необходими за функционирането на организма. От 50 до 80% в сухата маса на клетката попада върху протеина. Мономерите, или по-скоро техният брой и последователност, разграничават протеините един от друг.

Протеините са непериодични полимери, присъствието на няколко вещества е важно за тяхното функциониране. В общата формула трябва да присъстват карбоксилната група (-СООН), амино групата (-NH2) и радикалът, или R-групата (това е останалата част от молекулата), карбоксилните и аминогрупите. От какво се състои протеинът? Нейните мономери са аминокиселини, и въпреки че клетките и тъканите съдържат повече от сто и седемдесет вида аминокиселини, биолозите включват само две дузини видове като мономери.

Има класификация на аминокиселини, според която те се разделят на две групи, в зависимост от това дали те могат да бъдат синтезирани от животни и хора. Организмът може да произвежда сменяеми аминокиселини самостоятелно, но може да се получи незаменим само отвън - с храна, но растенията могат да синтезират всички тях.

класификация

Самите протеини са класифицирани според техния аминокиселинен състав. Те могат да бъдат пълни, ако съдържат пълен набор от аминокиселини и са дефектни, ако липсват една или няколко аминокиселини. Ако протеинът се състои само от аминокиселини, той се нарича прост. В случая, когато присъства протетична група, наричана също не-аминокиселинен компонент, те се наричат ​​комплексни. Не-аминокиселинната група може да бъде представена като металопротеини, въглехидрати (гликопротеини), липиди (липопротеини) и нуклеинови киселини (Нуклеопротеин).

Елементарна част

Самите аминокиселини се състоят от три основни части. Следователно, може да се каже, че протеинов мономер е радикал, който различава между видовете аминокиселини, както и непроменени карбоксилни и аминогрупи. По броя на съставките на карбоксилните и аминогрупите, аминокиселините се разделят на неутрални, базични и киселинни. Неутралните имат една карбоксилна и една аминогрупа. Основната формула съдържа повече от една аминогрупа, а в киселите аминокиселини, напротив, има повече от една карбоксилна група.

Аминокиселините - протеинови мономери - са амфотерни съединения, защото поради наличието на карбокси-аминокиселини в разтвора, те могат да действат като основи и като киселини. Във воден разтвор са представени като йонни форми.

Пептидна връзка

Полипептид - както учените наричат ​​протеин: неговият мономер е свързан със своя вид с пептидни връзки. Пептидите са продукт на реакция на кондензация на аминокиселина. Взаимодействието на карбоксилните и аминогрупите на две аминокиселини се характеризира с образуването на ковалентна азот-въглеродна връзка, която се нарича пептид. Пептидите се класифицират според броя на аминокиселинните остатъци в състава им: дипептиди, трипептиди, тетрапептиди и т.н. При многократно повтаряне на образуването на ковалентна азот-въглеродна връзка се образуват полипептиди. Единият край на пептида съдържа свободна аминогрупа и се нарича N-край, а другият е свободна карбоксилна група и се нарича съответно С-край.

Друга класификация

Както е споменато по-горе, протеиновите мономери се състоят от амино и карбоксилни групи и радикал, които образуват силни връзки един с друг. Могат да присъстват и други вещества, но свойствата на цялата молекула зависят от R-групата и има друг вид класификация. Коя Обикновено мономерният протеин има различни радикали, според техния тип и всички аминокиселини могат да бъдат разделени на хетероциклични, ароматни и алифатни. Алифатният радикал може да съдържа функционални групи, които придават специални свойства. Това са амино, карбоксилни, тиолови (-SH), хидроксилни (-ОН), амидни (-О-NH2) и гуанидинови групи.

Различни радикали

Мономерът на протеиновата молекула, съдържаща аминогрупата, е аминокиселинният пролин. Хетероцикличните радикали се съдържат в триптофан и хистидин. Ароматният радикал присъства във фенилаланин и тирозин. Допълнителна хидроксилна група е в серин и треонин; карбоксил - в аспарагин и глутаминова киселина. Друга амидна група в радикала е аспарагин и глутамин (да не се бърка с киселини). Допълнителна амино група е в лизин, а гуанидин - в аргинин. Сярата присъства в цистеинови и метионинови радикали.

Организацията на протеиновите молекули в пространството

Всеки протеин има специфични функции, които зависят от пространствената организация на молекулите. В допълнение, подкрепата на протеини във формата на верига, т.е. в разширена форма, е енергийно неблагоприятна за клетката, следователно, точно както молекулите на ДНК, полипептидните вериги са уплътнени, поради което получават конформация - триизмерна структура.

Пространствената организация на протеиновите молекули има четири нива.

Тъй като мономерите на протеиновите молекули са аминокиселини, първичната структура е представена като полипептидна верига, състояща се от аминокиселинни остатъци, които са свързани с пептидна връзка. Въпреки очевидната си простота, основната структура определя каква функция може да изпълнява един протеин. Мономерът във веригата трябва да е на мястото си, подмяната на дори една от тях ще промени предназначението на цялата молекула. Например, ако шестият глутаминова киселина в хемоглобина се замени с валин, цялата молекула ще престане да функционира и транспортирането на кислород ще бъде нарушено. Такава подмяна води до развитие на човешка сърповидно-клетъчна анемия.

Ако съставът на полипротеина съдържа десет аминокиселинни остатъка, тогава ще има много варианти на редуване на мономери - 1020, ако всичките 20 са налични, комбинациите, които могат да бъдат компилирани, ще бъдат още по-големи. Човешкото тяло синтезира повече от десет хиляди протеини, които се различават не само в сравнение един с друг, но и с протеини на други живи организми.

Вторичната структура се характеризира с подреден сгъване на веригата в спирала, по външен вид наподобяващ опъната пружина. Връзките между протеиновите мономери са водород и укрепват структурата. Тези връзки се появяват между амино и карбоксилните групи. Водородните връзки са по-слаби от пептидните връзки, но правят цялата конфигурация по-твърда и стабилна поради многократните повторения. За някои протеини, като фиброин (паяжина, коприна), кератин (нокти и коса) и колаген, няма по-нататъшно уплътняване.

Трето ниво

На следващото ниво, полипептидните вериги са подредени в глобули, които възникват поради инсталирането на нови химически връзки - дисулфид, йонни, водород. Също така важен фактор е инсталирането на хидрофобно взаимодействие между R-групите на аминокиселинните остатъци, а именно, хидрофилно-хидрофобните взаимодействия играят основна роля в образуването на третичната структура на протеиновата молекула.

Когато се инжектират във воден разтвор, хидрофобните радикали се опитват да избягат от вода чрез групиране в глобули, а хидрофилните R-групи взаимодействат с водните диполи (хидратация), напротив, те се появяват на повърхността. Някои протеини имат допълнителна стабилизация на третичната структура поради дисулфидните ковалентни връзки, които се срещат между два цистеинови остатъка, дължащи се на наличието на серни атоми. Третичната структура завършва с уплътняването на протеинови ензими, антитела и определени хормони.

Четвъртична структура

Последната степен на уплътняване се съдържа в комплексни протеини, които съдържат две или повече глобули. Задържането на подединици се дължи на йонни, хидрофобни и електростатични взаимодействия. Възможно е образуването на дисулфидни връзки. Четвъртичната структура има хемоглобинов протеин, образуван от две алфа субединици, съдържащи 141 аминокиселинни остатъка и бета подединици, които включват 146 остатъка. Всяка субединица също е свързана с молекула хем, която съдържа желязо.

Свойства на протеините

Тъй като мономерът на протеиновата молекула е аминокиселина, от тях, заедно със структурната организация, зависи и свойствата. Протеините проявяват както киселинни, така и основни свойства, които се определят от R-групите от аминокиселини: ако в състава има повече основни аминокиселини, тогава основните свойства са по-изразени. Буферните свойства на протеините се определят от способността за свързване и освобождаване на протон (Н +). Хемоглобинът, съдържащ се в червените кръвни клетки, е един от най-мощните буфери, а освен това свързва кислорода и действа като регулатор на нивата на рН в кръвта.

Има разтворими протеини, като фибриноген, и неразтворими, които изпълняват механични функции (например, колаген, кератин, фиброин). Ензимите са химически активни протеини и за разлика от тях съществуват инертни полипептиди. Също така се разграничават протеини, които са устойчиви или нестабилни към ефектите на външните условия.

денатуриране

Външни фактори като ултравиолетова радиация, соли на тежки метали и самите метали, дехидратация, радиация, нагряване и промени на рН, могат да доведат до частично или пълно разрушаване на структурната организация на протеиновата молекула. Загубата на триизмерна структура се нарича денатурация. Нейната причина е разкъсването на връзките, което дава стабилност на структурата на молекулата. Първо се разрушават слабите връзки, а след това, при още по-тежки условия, дори и силните се разкъсват, затова кватернерната структура първо се руши, а едва след това - третичната и вторичната.

Когато пространствената конфигурация се промени, протеинът също променя свойствата си, в резултат на което вече не може да изпълнява присъщата си биологична задача. Ако денатурацията не причини разрушаване на основата, първичната структура, то тя е обратима и протеинът ще може да извърши процедурата по самолечение - ренатурация. В други случаи денатурацията е необратима.

Защита и метаболизъм

Без участието на протеини в организма не се случва нито един процес. Тяхната конструктивна функция е да участват в образуването на извънклетъчни и клетъчни структури, те присъстват в състава на клетъчните мембрани, косата, ноктите и сухожилията. Те извършват и транспортна функция: хемоглобинът транспортира кислород и въглероден диоксид, а протеините на клетъчните мембрани активно и селективно извършват прехвърлянето на необходимите вещества във и извън клетката във външната среда.

Някои хормони имат протеинов характер и участват в регулирането метаболизъм. Например, инсулинът регулира глюкозата в кръвта и в същото време насърчава образуването на гликоген и оптимизира синтеза на мазнини от въглехидрати.

предпазен протеинова функция се състои в образуването на антитела в случай, че тялото е атакувано от чужди протеини и микроорганизми. Антителата могат да ги открият и неутрализират. При рани и порязвания от фибриноген се образува фибрин, който помага да се спре кървенето.

Други характеристики

Без протеини движението е невъзможно: миозинът и актинът са контрактилни протеини, поради които мускулите работят при животни.

Протеините също съдържат сигналната функция. Най- клетъчни мембрани съдържа протеини, които могат да променят своята третична структура в зависимост от външната среда. Това е основата на приемането и предаването на клетъчни сигнали от външната среда.

Нито хората, нито животните могат да съхраняват протеини (с изключение на казеиновото мляко и албумините), но протеините допринасят за натрупването на определени вещества в организма. Например, по време на разпадането на хемоглобина желязото не напуска тялото, а образува комплекс с феритин. Разграждането на един грам протеин дава на тялото и 17,6 kJ енергия, това е тяхната енергийна функция. Въпреки това, като правило, организмът „се опитва” да не харчи толкова важен материал за това, а първоначално мазнините и въглехидратите се разпадат.

Една от най-важните функции е каталитична. Той се осигурява от ензими, които могат да ускорят биохимичните реакции в клетките.