20 аминокиселини: имена, формули, стойност. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин

Химикали, които съдържат структурните компоненти на молекула на карбоксилна киселина и на амин, се наричат ​​аминокиселини. Това е общо име на група. органични съединения който съдържа въглеводородна верига, карбоксилна група (-СООН) и амино група (-NH2). Техните прекурсори са карбоксилни киселини и молекули, в които водородът при първия въглероден атом е заместен с аминогрупа, се наричат ​​алфа-аминокиселини.

Само 20 аминокиселини са ценни за ензимните реакции на биосинтеза, които се срещат в организма на всички живи същества. Тези вещества се наричат ​​стандартни аминокиселини. Има и нестандартни аминокиселини, които са включени в състава на някои специални протеинови молекули. Те не се срещат навсякъде, въпреки че изпълняват важна функция в природата. Вероятно, радикалите на тези киселини се модифицират вече след биосинтеза.

Обща информация и списък на веществата

Има две големи групи аминокиселини, които са изолирани поради законите на тяхното присъствие в природата. По-специално, има 20 аминокиселини от стандартен тип и 26 нестандартни аминокиселини. Първите се намират в състава на протеините на всеки жив организъм, докато последните са специфични за отделните живи организми.

20 стандартни аминокиселини се разделят на 2 вида в зависимост от способността да бъдат синтезирани в човешкото тяло. Те са незаменими, които могат да се образуват в човешки клетки от прекурсори и незаменими, за синтеза на които няма ензимни системи или субстрат. Заменяемите аминокиселини може да не присъстват в храната, както тялото им може да синтезира, като попълват количеството им, ако е необходимо. Есенциалните аминокиселини не могат да бъдат получени от тялото самостоятелно и следователно трябва да идват от храна.

Биохимиците определят имената на аминокиселините от групата на съществените. Известни са общо 8:

• метионин;
• треонин;
• изолевцин;
• левцин;
• фенилаланин;
• триптофан;
• валин;
• лизин;
• също често включват хистидин.

Това са вещества с различна структура на въглеводородния радикал, но задължително с присъствието на карбоксилна група и аминогрупа на алфа-С-атома.

В групата на заменими аминокиселини има 11 вещества:

• аланин;
• глицин;
• аргинин;
• аспарагин;
• аспарагинова киселина;
• цистеин;
• глутаминова киселина;
• глутамин;
• пролин;
• серин;
• тирозин.

По принцип, тяхната химическа структура е по-проста от тази на незаменими, така че техният синтез е по-лесен за организма. Повечето от незаменими аминокиселини не могат да бъдат получени само поради отсъствието на субстрат, т.е. молекула на прекурсор чрез реакция на трансаминиране.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезата на протеиновите молекули най-често се използват глицин, валин и аланин (формулата на всяко вещество е показана по-долу на фигурата). Тези аминокиселини са най-простите в химическата структура. Веществото глицин е най-простият в класа на аминокиселините, т.е. в допълнение към алфа-въглеродния атом, съединението няма радикали. Въпреки това, дори най-простата в структурата на молекулата играе важна роля в поддържането на живота. По-специално, хемоглобинов порфиринов пръстен и пуринови бази се синтезират от глицин. Порфировият пръстен е протеинова част на хемоглобина, предназначена да държи железни атоми в състава на цялото вещество.

Глицинът участва в осигуряването на функционирането на мозъка, като действа като инхибиторен медиатор на централната нервна система. Това означава, че той е по-ангажиран в работата на мозъчната кора - неговата най-трудна организирана тъкан. По-важното е, че глицинът е субстрат за синтеза на пуринови бази, необходими за образуването на нуклеотиди, които кодират наследствена информация. В допълнение, глицинът служи като източник за синтеза на други 20 аминокиселини, докато самият той може да се образува от серин.

Формулата на аминокиселина аланин е малко по-сложна от тази на глицин, тъй като има метилов радикал, който е заменен с един водороден атом при алфа въглеродния атом на веществото. В същото време аланинът остава една от най-често засегнатите молекули в биосинтезата на протеините. Той е част от всеки протеин в природата.

Валин, който не може да се синтезира в човешкото тяло, е аминокиселина с разклонена въглеводородна верига, състояща се от три въглеродни атома. Изопропиловият радикал придава на молекулата по-голяма тежест, но поради това е невъзможно да се намери субстрат за биосинтеза в клетките на човешките органи. Следователно, валин трябва непременно да идва от храна. Той присъства главно в структурни мускулни протеини.

Резултатите от изследванията потвърждават, че валинът е необходим за функционирането на централната нервна система. По-специално, поради способността му да възстанови миелиновата обвивка на нервните влакна, тя може да се използва като допълнение при лечението на множествена склероза, наркомания и депресия. Намира се в големи количества в месни продукти, ориз, сушен грах.

Тирозин, хистидин, триптофан

В организма тирозинът може да се синтезира от фенилаланин, въпреки че се доставя в големи количества от млечни продукти, главно от извара и сирена. Включен в казеина - животински протеин, намерен в излишък в извара и сирене. Ключовата стойност на тирозин е, че неговата молекула става субстрат за синтеза на катехоламини. Това са адреналин, норепинефрин, допамин - медиатори на хуморалната система за регулиране на телесните функции. Тирозинът може бързо да проникне и да проникне кръвно-мозъчна бариера, където бързо се превръща в допамин. Тирозиновата молекула участва в синтеза на меланин, като осигурява пигментация на кожата, косата и ириса.

Хистидиновата аминокиселина е част от структурните и ензимни протеини на тялото, е субстрат за синтеза на хистамин. Последният регулира стомашната секреция, участва в имунните реакции, регулира зарастването на нараняванията. Хистидинът е незаменима аминокиселина и тялото попълва резервите си само от храната.

Триптофанът също не може да бъде синтезиран от организма поради сложността на неговата въглеводородна верига. Той е част от протеина и е субстрат за синтеза на серотонин. Последният е медиатор на нервната система, предназначен да регулира циклите на будност и сън. Триптофан и тирозин - тези имена на аминокиселини трябва да се помнят от неврофизиолозите, тъй като от тях се синтезират основните медиатори. лимбична система (серотонин и допамин), осигурявайки присъствието на емоции. В същото време няма молекулярна форма, която да гарантира натрупването на незаменими аминокиселини в тъканите, поради което те трябва да присъстват ежедневно в храната. Протеинови храни в размер на 70 грама на ден напълно отговаря на тези нужди на организма.

Фенилаланин, левцин и изолевцин

Фенилаланинът е забележителен с това, че синтезира аминокиселина тирозин с неговия дефицит. Самият фенилаланин е структурен компонент на всички протеини в природата. Той е метаболитен прекурсор на невротрансмитерния фенилетиламин, който осигурява умствена концентрация, повишаване на настроението и психостимулация. В Руската федерация с концентрация над 15%, оборотът на това вещество е забранен. Ефектът на фенилетиламин е подобен на този на амфетамина, но първият не се различава по вредното си въздействие върху тялото и се различава само в развитието на психологическа зависимост.

Едно от основните вещества на аминокиселинната група е левцин, от който се синтезират пептидните вериги на всеки човешки протеин, включително ензими. Съединението, използвано в чистата му форма, може да регулира функциите на черния дроб, да ускори регенерацията на клетките и да осигури подмладяване на тялото. Следователно, левцинът е аминокиселина, която е налична като лекарство. Той е много ефективен при спомагателно лечение на чернодробна цироза, анемия и левкемия. Левцинът е аминокиселина, която значително улеснява рехабилитацията на пациентите след химиотерапия.

Изолевцин, подобно на левцин, не може да се синтезира самостоятелно от тялото и принадлежи към групата на съществените. Това вещество обаче не е лекарство, тъй като тялото има малка нужда от него. По принцип само един от неговите стереоизомери (2S, 3S) -2-амино-3-метилпентанова киселина е включен в биосинтезата.

Пролин, серин, цистеин

Веществото пролин е аминокиселина с цикличен въглеводороден радикал. Основната му стойност е в присъствието на кетонната група на веригата, поради което веществото се използва активно в синтеза на структурни протеини. Редуцирането на кетона от хетероцикъла до хидроксилна група до образуване на хидроксипролин образува множество водородни връзки между веригите на колаген. В резултат на това, нишките на този протеин са тъкани заедно и осигуряват силна междумолекулна структура.

Пролин - аминокиселина, която осигурява механичната якост на човешката тъкан и нейния скелет. Най-често се среща в колаген, който е част от костите, хрущяла и съединителна тъкан. Подобно на пролин, цистеинът е аминокиселина, от която се синтезира структурен протеин. Това обаче не е колаген, а група алфа-кератинови вещества. Те образуват роговия слой на кожата, ноктите, които са включени в състава на косата.

Веществото серин е аминокиселина, която съществува като оптични L и D-изомери. Това е заместимо вещество, синтезирано от фосфоглицерат. Серинът може да се образува по време на ензимната реакция от глицин. Това взаимодействие е обратимо и следователно глицинът може да се образува от серин. Основната стойност на последното е, че ензимните протеини, по-точно техните активни центрове, се синтезират от серин. Широко серин присъства в състава на структурните протеини.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиците са установили, че прекомерната консумация на аргинин провокира развитието на болестта на Алцхаймер. Въпреки това, в допълнение към отрицателната стойност на веществото присъстват и жизненоважни функции за възпроизвеждане. По-специално, поради наличието на гуанидинова група, пребиваваща в клетка в катионна форма, съединението е в състояние да образува огромно количество водородни междумолекулни връзки. Поради това аргининът под формата на цвитерйон придобива способността да се свързва с фосфатни области на ДНК молекули. Резултатът от взаимодействието е образуването на множество нуклеопротеини - опаковъчната форма на ДНК. Аргининът по време на промяната на рН на ядрената матрица на клетката може да бъде отделен от нуклеопротеина, осигурявайки отпускането на ДНК веригата и началото на транслацията за протеиновата биосинтеза.

Аминокиселината метионин в неговата структура съдържа серен атом, поради което чистото вещество в кристална форма има неприятна гнила миризма, дължаща се на емисиите на сероводород. При хората метионинът изпълнява регенеративна функция, подпомагаща заздравяването на мембраните на чернодробните клетки. Следователно той се произвежда под формата на аминокиселинно лекарство. Метионин се синтезира и второто лекарство е предназначено за диагностициране на тумори. Той се синтезира чрез замяна на един въглероден атом с неговия С11 изотоп. В тази форма тя активно се натрупва в туморните клетки, което прави възможно определянето на размера на мозъчните неоплазми.

За разлика от гореспоменатите аминокиселини, треонинът е с по-малко значение: аминокиселините не се синтезират от него и съдържанието му в тъканите е малко. Основната стойност на треонин - включването на протеини. Тази аминокиселина няма специфични функции.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагинът е обичайна, заменяема аминокиселина, която присъства като L-изомер със сладък вкус и горчив D-изомер. Протеините на тялото се образуват от аспарагин, а оксалоацетат се синтезира чрез глюконеогенеза. Това вещество може да окислява в цикъла на трикарбоксилната киселина и да произвежда енергия. Това означава, че освен структурната функция, аспарагинът изпълнява и енергийна функция.

Не може да се синтезира в човешкото тяло лизин е аминокиселина с алкални свойства. Това са предимно синтезирани имунни протеини, ензими и хормони. В същото време, лизинът е аминокиселина, която самостоятелно развива антивирусни средства срещу херпесния вирус. Въпреки това, веществото не се използва като лекарство.

Аминокиселината глутамин присъства в кръвта в концентрации, далеч надвишаващи съдържанието на други аминокиселини. Той играе важна роля в биохимичните механизми на азотния метаболизъм и екскрецията на метаболитите, участва в синтеза нуклеинови киселини ензими, хормони, може да укрепи имунната система, въпреки че не се използва като лекарство. Но глутаминът се използва широко сред атлетите, тъй като помага да се възстанови от тренировките, премахва метаболитите на азота и бутирира от кръвта и мускулите. Този механизъм за ускоряване на възстановяването на спортист не се счита за изкуствен и не се признава правилно като допинг. Освен това няма лабораторни методи за откриване на спортисти при такова допинг. Глутаминът също присъства в значителни количества в храната.

Аспарагинова и глутаминова киселина

Аспарагиновите и глутаминовите аминокиселини са изключително ценни за човешкото тяло поради техните свойства, които активират невротрансмитерите. Те ускоряват трансфера на информация между невроните, като осигуряват поддържането на ефективността на мозъчните структури, които се намират под кората. В такива структури е важна надеждността и консистенцията, тъй като тези центрове регулират дишането и кръвообращението. Следователно, в кръвта има огромно количество аспарагинова киселина и глутаминова аминокиселина. Пространствената структурна формула на аминокиселините е показана на фигурата по-долу.

Аспарагиновата киселина участва в синтеза на урея, като елиминира амоняка от мозъка. Той е съществено вещество за поддържане на висока степен на възпроизводство и обновяване на кръвните клетки. Разбира се, при левкемия, този механизъм е вреден и затова, за да се постигне ремисия, се използват препарати на ензими, които разрушават аспарагиновата аминокиселина.

Една четвърт от броя на всички аминокиселини в тялото е глутаминова киселина. Той е невротрансмитер на постсинаптичните рецептори, необходими за синаптично предаване на импулса между процесите на невроните. Въпреки това, глутаминовата киселина се характеризира с извънсинаптичен начин на предаване на информация - обемна невротрансмисия. Този метод е в основата на паметта и е неврофизиологична загадка, тъй като все още не е ясно какви рецептори определят количеството глутамат извън клетката и извън синапсите. Въпреки това се приема, че количеството вещество извън синапса е важно за общата невротрансмисия.

Химическа структура

Всички нестандартни и 20 стандартни аминокиселини имат общ план на структурата. Той включва циклична или алифатна въглеводородна верига с или без радикали, амино група на алфа въглеродния атом и карбоксилна група. Въглеводородната верига може да бъде всяка, така че веществото да има реактивност на аминокиселините, важно е местоположението на основните радикали.

Аминогрупата и карбоксилната група трябва да бъдат прикрепени към първия въглероден атом на веригата. Според номенклатурата, възприета в биохимията, тя се нарича алфа атом. Той е важен за формирането на пептидна група - най-важната химична връзка, поради която протеинът съществува. От гледна точка на биологичната химия животът се нарича начин на съществуване на протеинови молекули. Основната стойност на аминокиселините е образуването на пептидна връзка. В статията е представена общата структурна формула на аминокиселините.

Физични свойства

Въпреки сходната структура на въглеводородната верига, аминокиселините са значително различни по физични свойства от карбоксилни киселини. При стайна температура те са хидрофилни кристални вещества, които се разтварят добре във вода. В органичен разтворител, дължащ се на дисоциация при карбоксилна група и отстраняване на протони, аминокиселините се разтварят слабо, образувайки смеси от вещества, но не и истинските разтвори. Много аминокиселини имат сладък вкус, докато карбоксилните киселини - кисели.

Тези физични свойства се дължат на наличието на две функционални химически групи, поради което веществото във водата се държи като разтворена сол. Под действието на водните молекули протонът се разцепва от карбоксилната група, акцепторът на която е аминогрупа. Поради изместването на електронната плътност на молекулата и отсъствието на свободно движещи се протони рН (индекс на киселинност), разтворът остава сравнително стабилен при добавяне на киселини или основи с високи дисоциационни константи. Това означава, че аминокиселините са способни да образуват слаби буферни системи, поддържайки хомеостазата на тялото.

Важно е модулът на заряда на дисоциираната молекула на аминокиселината да е нула, тъй като отделеният от хидроксилната група протон се поема от азотния атом. Обаче, върху азота в разтвора се образува положителен заряд и върху карбоксилната група се образува отрицателен заряд. Способността да се дисоциира директно зависи от киселинността и затова за разтвори на аминокиселини има изоелектрична точка. Това е рН (индекс на киселинност), при който най-голям брой молекули имат нулево зареждане. В това състояние те са неподвижни в електрическо поле и не провеждат ток.